Tärkein ero - Hemoglobiini vs Myoglobiini

Hemoglobiini ja myoglobiini ovat kahdenlaisia ​​globiiniproteiineja, jotka toimivat happea sitovina proteiineina. Molemmat proteiinit kykenevät lisäämään liuenneen hapen määrää selkärankaisten biologisissa nesteissä sekä joissakin selkärangattomissa. Orgaaniset proteesiryhmät, joilla on samanlaiset ominaisuudet, osallistuvat hapen sitoutumiseen molemmissa proteiineissa. Mutta 3D-suuntautuminen avaruudessa tai hemoglobiinin ja myoglobiinin stereoisomerismi ovat erilaisia. Tämän eron vuoksi myös hapen määrä, joka voi sitoutua jokaisen proteiinimolekyylin kanssa, on erilainen. Hemoglobiini pystyy sitoutumaan tiiviisti hapen kanssa kun taas myoglobiini ei kykene sitoutumaan tiiviisti hapen kanssa. Tämä ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä johtaa niiden eri toimintoihin; hemoglobiinia löytyy verenkierrosta, joka kuljettaa happea keuhkoista muuhun kehoon sillä aikaa lihaksessa on myoglobiinia, joka vapauttaa tarvittavaa happea.

Keskeiset alueet

1. Mikä on hemoglobiini - Määritelmä, rakenne ja koostumus, toiminta 2. Mikä on myoglobiini - Määritelmä, rakenne ja koostumus, toiminta 3. Hemoglobiinin ja myoglobiinin samankaltaisuudet - Esitä yhtäläisyydet 4. Mitä eroa hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä on? - Keskeisten erojen vertailu

Keskeiset termit: Hemoglobiini, myoglobiini, happi, heem, proteiinit, globiiniproteiini, veri

Mikä on hemoglobiini

Hemoglobiini on moniosainen globaali proteiini, jolla on kvaternaarinen rakenne. Se koostuu kahdesta a- ja kahdesta β -alayksiköstä, jotka on järjestetty tetraedriseen rakenteeseen. Hemoglobiini on rautaa sisältävä metalloproteiini. Jokainen neljästä pallomaisesta proteiinin alayksiköstä liittyy ei-proteiiniseen, proteettiseen heem-ryhmään, joka sitoutuu yhteen happimolekyyliin. Hemoglobiinin tuotanto tapahtuu luuytimessä. Globiiniproteiinit syntetisoidaan ribosomeilla sytosolissa. Haem -osa syntetisoidaan mitokondrioissa. Varautunutta rautaatomia pidetään porfyriinirenkaassa sitomalla rauta kovalenttisesti neljän typpiatomin kanssa samassa tasossa. Nämä N -atomit kuuluvat kunkin neljän globiinin alayksikön F8 -histidiinitähteen imidatsolirenkaaseen. Hemoglobiinissa rautaa on Fe²⁺, antaa punaisen värin punasoluille.

Ihmisillä on kolme hemoglobiinityyppiä: hemoglobiini A, hemoglobiini A₂ ja hemoglobiini F. Hemoglobiini A. on yleinen hemoglobiinityyppi, jota koodaavat HBA1-, HBA2- ja HBB -geenit. Hemoglobiini A: n neljä alayksikköä koostuvat kahdesta α- ja kahdesta β -alayksiköstä (α₂β₂). Hemoglobiini A.₂ ja hemoglobiini F ovat harvinaisia ​​ja koostuvat kahdesta α- ja kahdesta δ -alayksiköstä sekä kahdesta α- ja kahdesta γ -alayksiköstä. Pikkulapsilla hemoglobiinityyppi on Hb F (α₂γ₂).

Koska hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, se voi sitoutua neljän happimolekyylin kanssa. Siten hemoglobiinia löytyy veren punasoluista hapen kantajana veressä. Koska rakenteessa on neljä alayksikköä, hapen sitoutuminen lisääntyy, kun ensimmäinen happimolekyyli sitoutuu ensimmäiseen heem -ryhmään. Tämä prosessi tunnistetaan hapen sitoutumiseen yhteistyössä. Hemoglobiini muodostaa 96% punasolun kuivapainosta. Osa hiilidioksidista sitoutuu myös hemoglobiiniin kuljetettavaksi kudoksista keuhkoihin. 80% hiilidioksidista kuljetetaan plasman kautta. Hemoglobiinin rakenne on esitetty kuvassa 1.

Kuva 1: Hemoglobiinirakenne

Hemoglobiinin toiminta

Mikä on myoglobiini

Myoglobiini on selkärankaisten lihassolujen happea sitova proteiini, joka antaa lihaksille selvän punaisen tai tummanharmaan värin. Se ilmaistaan ​​yksinomaan luustolihaksissa ja sydänlihaksissa. Myoglobiini muodostaa 5-10% lihassolujen sytoplasmista proteiineista. Koska aminohappomuutokset hemoglobiinin ja myoglobiinin polynukleotidiketjuissa ovat konservatiivisia, sekä hemoglobiinilla että myoglobiinilla on samanlainen rakenne. Lisäksi myoglobiini on monomeeri, joka koostuu yhdestä polynukleotidiketjusta, joka koostuu yhdestä heem -ryhmästä. Siksi se kykenee sitoutumaan yhden happimolekyylin kanssa. Siten hapen sitoutumista myoglobiiniin ei tapahdu yhteistyössä. Mutta myoglobiinin sitoutumisaffiniteetti on korkea verrattuna hemoglobiiniin. Tämän seurauksena myoglobiini toimii happea varastoivana proteiinina lihaksissa. Myoglobiini vapauttaa happea, kun lihakset toimivat. Hemoglobiinin kolmiulotteinen rakenne on esitetty kuvassa 2.

Kuva 2: Myoglobiini

Hemoglobiinin ja myoglobiinin väliset yhtäläisyydet

Hemoglobiinin ja myoglobiinin välinen ero

Määritelmä

Hemoglobiini: Hemoglobiini on punainen proteiini, joka vastaa hapen kuljettamisesta selkärankaisten veressä.

Myoglobiini: Myoglobiini on hemipunainen proteiini, joka kuljettaa ja varastoi happea lihassoluissa.

Molekyylipaino

Hemoglobiini: Hemoglobiinin molekyylipaino on 64 kDa.

Myoglobiini: Hemoglobiinin molekyylipaino on 16,7 kDa.

Sävellys

Hemoglobiini: Hemoglobiini koostuu neljästä polypeptidiketjusta.

Myoglobiini: Myoglobiini koostuu yhdestä polypeptidiketjusta.

Neljännesrakenne

Hemoglobiini: Hemoglobiini on tetrameeri, joka koostuu kahdesta α- ja kahdesta β -alayksiköstä.

Myoglobiini: Myoglobiini on monomeeri. Siksi siitä puuttuu kvaternaarinen rakenne.

Hapen molekyylien lukumäärä

Hemoglobiini: Hemoglobiini sitoutuu neljän happimolekyylin kanssa.

Myoglobiini: Myoglobiini sitoutuu vain yhteen happimolekyyliin.

Osuuskuntasidonta

Hemoglobiini: Koska hemoglobiini on tetrameeri, se sitoutuu yhteistyössä hapen kanssa.

Myoglobiini: Koska myoglobiini on monomeeri, sillä ei ole yhteistoiminnallista sitoutumista.

Affiniteetti happiin

Hemoglobiini: Hemoglobiinilla on alhainen affiniteetti sitoutua hapen kanssa.

Myoglobiini: Myoglobiinilla on suuri affiniteetti sitoutua hapen kanssa, mikä ei riipu happipitoisuudesta.

Sidos hapen kanssa

Hemoglobiini: Hemoglobiini pystyy sitoutumaan tiiviisti hapen kanssa.

Myoglobiini: Myoglobiini ei kykene sitoutumaan tiiviisti hapen kanssa.

Esiintyminen

Hemoglobiini: Hemoglobiinia löytyy verenkierrosta.

Myoglobiini: Myoglobiinia löytyy lihaksista.

Tyypit

Hemoglobiini: Hemoglobiini A, hemoglobiini A₂ ja hemoglobiini F ovat ihmisen hemoglobiinityyppejä.

Myoglobiini: Kaikissa soluissa esiintyy yksittäistä tyyppiä myoglobiinia.

Toiminto

Hemoglobiini: Hemoglobiini ottaa happea keuhkoista ja kuljettaa muualle kehoon.

Myoglobiini: Myoglobiini varastoi happea lihassoluihin ja vapauttaa sitä tarvittaessa.

Johtopäätös

Hemoglobiini ja myoglobiini ovat kaksi happea sitovaa pallomaista proteiinia selkärankaisilla. Hemoglobiini on tetrameeri, joka sitoutuu yhteistyössä neljän happimolekyylin kanssa. Myoglobiini on monomeeri, joka koostuu yhdestä heem -ryhmästä. Koska hemoglobiinin sitoutumiskyky on suurempi kuin myoglobiinin, hemoglobiinia käytetään veren happea siirtävänä proteiinina. Myoglobiinia käytetään happea varastoivana proteiinina lihassoluissa. Hapen sitoutumisen affiniteetti myoglobiinin kanssa on suurempi kuin hemoglobiinin. Suurin ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä on niiden toiminnassa. Hemoglobiinin ja myoglobiinin toiminnallinen ero johtuu niiden kolmiulotteisen rakenteen erosta.

Viite:

1. ” Myoglobiini. " Hemoglobiini ja myoglobiini. N.p., n.d. Web. Saatavana täältä. 5. kesäkuuta 2017. 2. ”Myoglobiini.” Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, Inc., n.d. Web. Saatavana täältä. 05 kesäkuuta 2017.

Kuva:

1. “1904 Hemoglobin”, OpenStax College - Anatomia ja fysiologia, Connexions -verkkosivusto. 19. kesäkuuta 2013. (CC BY 3.0) Commons Wikimedia 2. kautta. ”Myoglobin” Tekijä → AzaToth - itse tehty ATE -merkinnän perusteella (Public Domain) Commons Wikimedian kautta