Tärkein ero - aktiini ja myosiini

Lihakset koostuvat proteiineista. Aktiini ja myosiini ovat kaksi lihaksen proteiinia, jotka osallistuvat eläinten lihasten supistumiseen. Ne hallitsevat kehon vapaaehtoisia lihasten liikkeitä yhdessä säätelyproteiinien kanssa, jotka tunnetaan nimellä tropomyosiini, troponiini ja meromyosiini. Aktiini ja myosiiniproteiinit muodostavat filamentteja, jotka on järjestetty myofibrilliin pitkittäin. The tärkein ero aktiinin ja myosiinin välillä aktiini muodostaa ohuen filamentin, kun taas myosiini muodostaa paksun filamentin. Kahden filamentin liukuminen toistensa päälle toistuvissa tapahtumissa johtaa lihasten supistumiseen.

Keskeiset alueet

1. Mikä on Actin - Määritelmä, rakenne, toiminto 2. Mikä on Myosin - Määritelmä, rakenne, toiminto 3. Mitkä ovat samankaltaisuudet aktiinin ja myosiinin välillä? - Yleiskatsaus 4. Mikä on ero aktiinin ja myosiinin välillä? - Keskeisten erojen vertailu

Keskeiset termit: Supistava filamentti, F-aktiini, G-aktiini, lihasten supistuminen, myosiini, polymerointi

Mikä on Actin

Aktiini viittaa proteiiniin, joka muodostaa ohuen supistuvan filamentin lihassoluissa. Se on eukaryoottisolujen runsain proteiini. Aktiini on erittäin säilynyt proteiini. Aktiinin kaksi muotoa ovat monomeerisiä (G-aktiini) ja rihmamaista (F-aktiini). Fysiologisissa olosuhteissa G-aktiini polymeroituu helposti F-aktiiniksi käyttämällä ATP: n energiaa. Ohuen aktiinifilamentin muodostuminen on esitetty kuvassa 1.

Kuva 1: Ohut aktiinifilamentti

Vaikka aktiinifilamenttien polymerointi alkaa filamentin molemmista päistä, polymerointinopeus kummassakin päässä ei ole sama. Tämä johtaa hehkulangan sisäiseen napaisuuteen. Nopeasti polymeroituvaa päätä kutsutaan piikki- (+) pääksi, kun taas hitaasti polymeroituvaa päätä kutsutaan teräväksi (-) pääksi. Tropomyosiinin ja troponiinin yhdistäminen stabiloi aktiinifilamenttia. G-aktiinin aliverkkotunnukset on esitetty kuvassa 2.

Kuva 2: G-aktiinin aliverkkotunnukset

Solun muoto ja liike riippuvat aktiinifilamentteista. Aktiinifilamenttien päätehtävä on muodostaa solun dynaaminen sytoskeleton. Sytoskeleton antaa rakenteellista tukea ja yhdistää solun sisätilan ympäristöönsä. Aktiinifilamentit osallistuvat myös filopodia- ja Lamellipodia -solujen muodostumiseen. Aktiinifilamentit auttavat organellien kuljettamisessa tytärsoluihin mitoosin aikana. Lihassolujen ohut filamenttikompleksi tuottaa voimia tukien lihasten supistumista.

Mikä on Myosin

Myosiini viittaa proteiiniin, joka muodostaa paksut supistuvat filamentit lihassoluissa. Kaikki myosiinimolekyylit koostuvat yhdestä tai kahdesta raskaasta ketjusta ja useista kevyistä ketjuista. Tässä proteiinissa voidaan tunnistaa kolme domeenia: pää, niska ja häntä. Päädomeeni on pallomainen ja sisältää aktiini- ja ATP -sitoutumiskohtia. Kaulan alue sisältää α-kierukan. Häntäkohta sisältää eri molekyylien sitoutumiskohdat. Myosiinin rakenne on esitetty kuvassa 3.

Kuva 3: Myosiini

Myosiini I, II, III, IV jne. Voidaan tunnistaa 13 eri luokasta myosiinia myosiini I on mukana vesikkelien kuljetuksessa. The myosiini II on vastuussa lihasten supistumisesta. Luustolihaksen rakenne on esitetty kuvassa 4.

Kuva 4: Luustolihasrakenne

Lihasten supistumista kuvataan liukuvan filamenttiteorian avulla. Ohuet aktiinifilamentit liukuvat paksun myosiinifilamentin yli, mikä aiheuttaa jännitystä lihaksessa.

Aktiinin ja myosiinin väliset yhtäläisyydet

Ero aktiinin ja myosiinin välillä

Määritelmä

Aktiini: Aktiini viittaa proteiiniin, joka muodostaa ohuen supistuvan filamentin lihassoluissa.

Myosiini: Myosiini viittaa proteiiniin, joka muodostaa paksut supistuvat filamentit lihassoluissa.

Filamentin koko

Aktiini: Aktiini muodostaa ohuen (0,005 μm), lyhyen (2-2,6 μm) filamentin.

Myosiini: Myosiini muodostaa paksun (0,01 μm), pitkän (4,5 μm) filamentin.

Säätelevät proteiinit

Aktiini: Aktiinifilamentit koostuvat tropomyosiinista ja troponiinista.

Myosiini: Myosiinifilamentit koostuvat meromyosiinista.

Sijainti

Aktiini: Aktiinifilamentteja löytyy A- ja I -nauhoista.

Myosiini: Myosiinifilamentteja löytyy sarkomeerin A -nauhoista.

Ristien sillat

Aktiini: Aktiinifilamentit eivät muodosta ristisiltoja.

Myosiini: Myosiinifilamentit muodostavat poikkisiltoja.

Pinta

Aktiini: Aktiinifilamenttien pinta on sileä.

Myosiini: Myosiinifilamenttien pinta on karkea.

Määrä

Aktiini: Aktiinifilamentteja on paljon.

Myosiini: Yksi myosiinifilamentti esiintyy kuutta aktiinifilamenttia kohti.

Päättyy

Aktiini: Aktiinifilamentit ovat toisesta päästä vapaita.

Myosiini: Myosiinifilamentit ovat vapaita molemmista päistään.

Liukuva

Aktiini: Aktiinifilamentit liukuvat supistumisen aikana H -alueelle.

Myosiini: Myosiinifilamentit eivät liuku supistumisen aikana.

Johtopäätös

Aktiini ja myosiini ovat kahdenlaisia ​​proteiineja, jotka muodostavat supistuvia filamentteja lihassoluissa. Aktiini muodostaa ohuita ja lyhyitä filamentteja, kun taas myosiini muodostaa paksuja ja pitkiä filamentteja. Sekä aktiinia että myosiinia esiintyy muissa eukaryoottisoluissa, jotka muodostavat sytoskeletonin ja osallistuvat molekyylien liikkeeseen. Suurin ero aktiinin ja myosiinin välillä on kunkin proteiinin muodostamien filamenttien tyyppi.

Viite:

1. "Aktiinifilamentti." MBInfo, saatavana täältä 2. Dominguez, Roberto ja Kenneth C.Holmes. "Aktiinin rakenne ja toiminta." Biofysiikan vuosikatsaus, US National Library of Medicine, 9. kesäkuuta 2011, saatavana täältä. Lodish, Harvey. "Myosiini: Aktiinimoottoriproteiini." Molekyylisolubiologia. 4. painos., US National Library of Medicine, 1. tammikuuta 1970, saatavana täältä.

Kuva:

1. ”Ohut filamenttien muodostus” Häggström, Mikael (2014). "Mikael Häggströmin lääketieteellinen galleria 2014". WikiJournal of Medicine 1 (2). DOI: 10.15347/wjm/2014.008. ISSN 2002-4436. (Julkinen alue) Commons Wikimedia2: n kautta. ”G-aktiinin aliverkkotunnukset” Thomas Splettstoesser (www.scistyle.com)-Oma työ (CC BY-SA 4.0) Commons Wikimedia3: n kautta. "Myosin filament", tohtori Darsh englanninkielisistä Wikibooksista - Siirretty en.wikibooksista Commonsiin (Public Domain) Commons Wikimedia4: n kautta. "Luustolihas" (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta