Ero Alpha Helixin ja Beta -laskostetun levyn välillä

Sisällysluettelo:

Tärkein ero - Alpha Helix ja Beta Pleated Sheet
Mikä on Alpha Helix
Mikä on beeta -laskostettu arkki
Ero Alpha Helixin ja Beta -laskostetun arkin välillä

Tärkein ero - Alpha Helix ja Beta Pleated Sheet

Alfa -helix ja beeta -levyt ovat kaksi erilaista proteiinin toissijaista rakennetta. Alfa-kierukka on polypeptidiketjujen oikeakätisesti kierretty tai spiraalinen konformaatio. Alfa-kierukassa jokainen selkärangan N-H-ryhmä lahjoittaa vetysidoksen selkärangan C = O-ryhmälle, joka sijoitetaan neljään tähteeseen ennen. Tässä vetysidoksia esiintyy polypeptidiketjussa kierteisen rakenteen luomiseksi. Beeta -levyt koostuvat beeta -juosteista, jotka on liitetty sivusuunnassa vähintään kahdella tai kolmella runkovetysidoksella; ne muodostavat yleensä kierretty, laskostettu arkki. Toisin kuin alfa -kierre, vety-sidokset beeta-levyissä muodostuvat yhden juosteen selkärangan N-H-ryhmien ja viereisten juosteiden rungon C = O-ryhmien väliin. Tämä on tärkein ero Alpha Helixin ja Beta -laskostetun levyn välillä.

Mikä on Alpha Helix

Proteiinit koostuvat polypeptidiketjuista, ja ne on jaettu useisiin luokkiin, kuten primaariseen, sekundääriseen, tertiääriseen ja kvaternaariseen, riippuen polypeptidiketjun taittumasta muodosta. a-heliksi ja beeta-laskostetut levyt ovat kaksi yleisimmin havaittua polypeptidiketjun toissijaista rakennetta.

Proteiinien alfa-kierteinen rakenne muodostuu vetysidoksesta johtuen sen selkärankaamidin ja karbonyyliryhmien välillä. Tämä on oikeakätinen kela, joka sisältää tyypillisesti 4-40 aminohappotähdettä polypeptidiketjussa. Seuraava kuva havainnollistaa alfa -kierukan rakennetta.

Vetysidoksia muodostuu yhden aminojäännöksen N-H-ryhmän ja toisen aminohapon C = O-ryhmän välille, joka on sijoitettu 4 tähteeseen aikaisemmin. Nämä vetysidokset ovat välttämättömiä alfa -kierukkarakenteen luomisessa, ja jokaisessa kierteessä on 3,6 aminohappotähdettä.

Aminohapot, joiden R-ryhmät ovat liian suuret (esim. Tryptofaani, tyrosiini) tai liian pienet (eli glysiini), epävakauttavat a-heliksiä. Proline epävakauttaa myös a-heliksiä epäsäännöllisen geometriansa vuoksi; sen R-ryhmä sitoutuu takaisin amidiryhmän typpeen ja aiheuttaa steerisen esteen. Lisäksi vedyn puute Prolinin typessä estää sitä osallistumasta vetysidokseen. Sitä paitsi alfa -kierukan stabiilisuus riippuu koko kierukan dipolimomentista, joka johtuu yksittäisistä C = O -ryhmien vetysidokseen osallistuvista dipoleista. Stabiilit a-heliksit päättyvät tyypillisesti varautuneella aminohapolla dipolimomentin neutraloimiseksi.

Hemoglobiinimolekyyli, jossa on neljä hemiä sitovaa alayksikköä, joista jokainen koostuu suurelta osin a-helikseistä.

Mikä on beeta -laskostettu arkki

Beeta -laskostetut levyt ovat toinen proteiinin toissijainen rakenne. Beeta -levyt koostuvat beeta -juosteista, jotka on liitetty sivusuunnassa vähintään kahdella tai kolmella runkovetysidoksella muodostaen yleensä kierretty, laskostettu arkki. Yleensä beeta -juoste sisältää 3 - 10 aminohappotähdettä, ja nämä juosteet on järjestetty muiden beeta -juosteiden viereen muodostaen samalla laajan vety sidosverkoston. Täällä N-H-ryhmät yhden säikeen rungossa luovat vetysidoksia C = O-ryhmien kanssa viereisten juosteiden rungossa. Peptidiketjun kaksi päätä voidaan osoittaa N- ja C-päähän suunnan havainnollistamiseksi. N-pää osoittaa peptidiketjun toista päätä, jossa on vapaata amiiniryhmää. Samoin C-pää edustaa peptidiketjun toista päätä, jossa on vapaata karboksyyliryhmää.

Vierekkäiset β -säikeet voivat muodostaa vetysidoksia rinnakkaisissa, rinnakkaisissa tai sekoitetuissa järjestelyissä. Rinnakkaissuunnittelussa yhden telineen N-pää on seuraavan telineen C-pään vieressä. Rinnakkaisjärjestelyssä vierekkäisten säikeiden N-pää on suunnattu samaan suuntaan. Seuraava kuva havainnollistaa yhdensuuntaisten ja anti-rinnakkaisten beeta-juosteiden rakennetta ja vetysidoskuviota.

a) anti -rinnakkainen b) rinnakkainen

Ero Alpha Helixin ja Beta -laskostetun arkin välillä

Muoto

Alpha Helix: Alpha Helix on oikeakätinen kierretty sauvamainen rakenne.

Beeta -laskostettu arkki: Beeta-arkki on arkin kaltainen rakenne.

Muodostus

Alpha Helix: Polypeptidiketjuun muodostuu vetysidoksia kierteisen rakenteen luomiseksi.

Beeta -laskostettu arkki: Beeta -levyt muodostetaan yhdistämällä kaksi tai useampia beeta -juosteita H -sidoksilla.

Joukkovelkakirjalainat

Alpha Helix: Alfa-kierukalla on n + 4H-sidosjärjestelmä. toisin sanoen muodostuu vetysidoksia yhden aminohappotähteen N-H-ryhmän välille, kun C = O-ryhmä on toinen aminohappo, joka on sijoitettu 4 tähteeseen aikaisemmin.

Beeta -laskostettu arkki: Vetysidoksia muodostuu viereisten peptidiketjujen vierekkäisten N-H- ja C = O-ryhmien väliin.

-R -ryhmä

Alpha Helix: -Aminohappojen R -ryhmät ovat suuntautuneet kierukan ulkopuolelle.

Beeta -laskostettu arkki: -R -ryhmät ohjataan sekä arkin sisä- että ulkopuolelle.

Määrä

Alpha Helix: Tämä voi olla yksi ketju.

Beeta -laskostettu arkki: Tätä ei voi esiintyä yhtenä beeta -juosteena; niitä on oltava kaksi tai enemmän.

Tyyppi

Alpha Helix: Tällä on vain yksi tyyppi.

Beeta -laskostettu arkki: Tämä voi olla yhdensuuntainen, yhdensuuntainen tai sekoitettu.

Ominaisuudet

Alpha Helix: 100^o kierto, 3,6 jäämiä kierrosta kohden ja 1,5 A^o nousta yhdestä alfahiilestä toiseen

Beeta -laskostettu arkki: 3,5 A^o nousta jäämien väliin

Aminohappo

Alpha Helix: Alfa-kierukka pitää parempana aminohapposivuketjuja, jotka voivat peittää ja suojata heliksin ytimen selkärangan H-sidoksia.Beeta -laskostettu arkki: Laajennettu rakenne jättää maksimaalisen tilan vapaana aminohapposivuketjuille. Siksi aminohapot, joilla on suuret suurikokoiset sivuketjut, suosivat beeta -levyrakennetta.