Ero apentsyymin ja holoentsyymin välillä

Sisällysluettelo:

Anonim

Tärkein ero - apoentsyymi vs holoentsyymi

Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä, jotka katalysoivat solun sisällä tapahtuvia biokemiallisia reaktioita. Entsyymi tulee aktiiviseksi vasta, kun solun on suoritettava kyseisen entsyymin katalysoima biokemiallinen reaktio. Apoentsyymi ja holoentsyymi ovat kaksi entsyymien tilaa. The tärkein ero apoentsyymin ja holoentsyymin välillä on se apoentsyymi on entsyymin katalyyttisesti inaktiivinen proteiinikomponentti, kun taas holoentsyymi on entsyymin katalyyttisesti aktiivinen muoto, joka koostuu apoentsyymistä ja kofaktorista. Kofaktori voi olla joko metalli -ioni tai pieni orgaaninen molekyyli. Kofaktorin päätehtävä on sitoutua apoentsyymin rakenteeseen avustaakseen entsyymin toimintaa.

Keskeiset alueet

1. Mikä on Apoenzyme - Määritelmä, tosiasiat, toiminta 2. Mikä on Holoenzyme - Määritelmä, tosiasiat, toiminta 3. Mitkä ovat samankaltaisuudet apoentsyymin ja holoentsyymin välillä - Yleiskatsaus 4. Mitä eroa on apoentsyymin ja holoentsyymin välillä - Keskeisten erojen vertailu

Avaintermit: apoentsyymi, koentsyymi, kofaktori, konjugoitu entsyymi, holoentsyymi, proteesiryhmä

Mikä on apentsyymi

Apentsyymi on entsyymin inaktiivinen muoto, joka aktivoituu kofaktorin sitoutumisen jälkeen. Tyypillisesti apoentsyymejä on läsnä konjugaatti (kompleksisissa) entsyymeissä. Yksinkertaiset entsyymit ovat toinen entsyymityyppi, joka koostuu vain proteiinikomponentista. Holoentsyymin muodostuminen on esitetty kuvassa 1.

Kuva 1: Holoentsyymin muodostuminen

Apoentsyymi itsessään ei kykene katalysoimaan reaktiota ilman kofaktoria. Vain apoentsyymin ja kofaktorin yhdistelmä tuottaa katalyyttisesti aktiivisen entsyymin.

Mikä on holoentsyymi

Holoentsyymi viittaa apoentsyymiin yhdessä kofaktorin kanssa, joka on täydellinen ja katalyyttisesti aktiivinen. Kofaktori voi olla joko metalli -ioni tai pieni orgaaninen molekyyli. Useimmat metalli-ionit sitoutuvat tiukasti entsyymiin kovalenttisen sidoksen tai ei-kovalenttisen sidoksen kautta. Heitä kutsutaan proteesiryhmiksi. Pieniä orgaanisia molekyylejä kutsutaan koentsyymeiksi. Koentsyymit voivat olla joko tiukasti tai löyhästi sitoutuneita entsyymiin. Proteesiryhmät voivat olla Co-, Cu-, Mn-, Mg-, Fe-, Ni- jne. Ioneja. Koentsyymit voivat olla NAD, NADP, FAD, biotiini, foolihapot jne. Sukkinaattidehydrogenaasientsyymiin sitoutuneet kofaktorit on esitetty kuvassa 2.

Kuva 2: Sukkinaattidehydrogenaasin kofaktorit

Esimerkkejä holoentsyymeistä ovat DNA -polymeraasi ja RNA -polymeraasi. Nämä entsyymit koostuvat moniproteiinisista alayksiköistä. Ne ovat siis täydellisiä ja monimutkaisia. Vain holoentsyymit voivat katalysoida biokemiallisen reaktion.

Apoentsyymin ja holoentsyymin väliset yhtäläisyydet

Ero apentsyymin ja holoentsyymin välillä

Määritelmä

Apoentsyymi: Holoentsyymi viittaa apoentsyymiin yhdessä kofaktorin kanssa, joka on täydellinen ja katalyyttisesti aktiivinen.

Holoentsyymi: Apoentsyymi viittaa entsyymin inaktiiviseen muotoon, joka aktivoituu kofaktorin sitoutumisen jälkeen.

Katalyyttinen toiminta

Apoentsyymi: Apoentsyymi on entsyymin inaktiivinen muoto.

Holoentsyymi: Holoentsyymi on entsyymin katalyyttisesti aktiivinen muoto.

Sisältö

Apoentsyymi: Apoentsyymi koostuu entsyymin proteiiniosasta.

Holoentsyymi: Holoentsyymi koostuu apoentsyymistä ja yhdestä tai useammasta kofaktorista.

Monimutkaisuus

Apoentsyymi: Apoentsyymit ovat epätäydellisiä entsyymejä, jotka ovat vähemmän monimutkaisia.

Holoentsyymi: Holoentsyymit ovat täydellisiä ja monimutkaisia ​​entsyymejä.

Esimerkkejä

Apoentsyymi: DNA -polymeraasientsyymin katalyyttisiä komponentteja pidetään apoentsyymeinä.

Holoentsyymi: DNA-polymeraasin moniyksikköistä kompleksia pidetään holoentsyyminä.

Johtopäätös

Apoentsyymi ja holoentsyymi ovat kaksi entsyymien tilaa, jotka katalysoivat biokemiallisia reaktioita solun sisällä. Apoentsyymi on entsyymin proteiinikomponentti, joka on inaktiivinen. Apoentsyymi aktivoituu sitoutumalla yhteen tai useampaan kofaktoriin. Apoentsyymin aktiivinen muoto tunnetaan holoentsyyminä. Suurin ero apoentsyymin ja holoentsyymin välillä on entsyymin kunkin tilan rakenne ja katalyyttinen aktiivisuus.

Viite:

1. "Rakenteellinen biokemia/entsyymi/apentsyymi ja holoentsyymi." Wikikirjat, saatavilla täältä.

Kuva:

1. "Entsyymit" Moniquepenalta - Oma työ (julkinen) Commons Wikimedian kautta 2. "Succinate Dehydrogenase 1YQ3 Electron Carriers Labeled" Richard Wheeler (Zephyris) - Perustuu ATE: 1YQ3. Tunnistettu versio en: Kuva: Succinate Dehydrogenase Electron Carriers Unlabeled.png (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta

Ero apentsyymin ja holoentsyymin välillä